Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w bitwie z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w konfrontacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego sprawianie prawdopodobnie stanowić znaczące dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był kolosalny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą obecnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata

– Istnieje owo dzisiaj to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych a o produktach.

Wykonywane przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w ostatnim wirusie. – To ułatwia mu przejście. Zahamowanie robienia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby życie tego enzymu (hamowałby jego pracę – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym tenże stanowił znany, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten ważny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, iż jest taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał kolosalny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na wstępu lutego ostatniego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wyjątkowo odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się produktami z pełnym światem

Jak tłumaczy, jest więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego i można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki idące w ten enzym, więc będą one niszczyć wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. Oraz wtedy nazywa, iż będą prawie toksyczne.

Książka (z wnioskami z badań) zespołu prof. Drąga jest nieustannie w trakcie recenzowania, przecież jego świat już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest jednoznaczny online. – Wtedy stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich uczestnikach – zaznacza naukowiec. I zwiększa, iż w parę dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i możliwościami współpracy przedstawiają się zespoły z drugich części świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najistotniejszych informacji, jakie można korzystać o tym enzymie. Toż jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się stosować w znacznych rolach. – Możemy powiedzieć, albo zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy same stworzyć mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które szybko znajdują się na targu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z pytań tychże mogą obecnie posiadać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.

– Właśnie na celowniku mamy własne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo funkcji jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli wypełnić swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i zdobywać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie mieszkają w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona podawać do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został obecnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o